Spectroscopic markers of the T-R quaternary transition in human hemoglobin

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Abstract

n questo lavoro, usiamo un protocollo sol-gel per intrappolare e confrontare gli stati quaternari R e T di entrambi i deossigenati (deossiHb) ederivati di ossido di carbonio (HbCO) dell'emoglobina umana. La banda di assorbimento ottico del vicino infrarosso III e lo stretching di CO a infrarossibanda sono utilizzati per rilevare l'effetto della struttura quaternaria sulle proprietà spettrali di deoxyHb e HbCO; confronto con mioglobinaconsente una valutazione dei contributi terziari e quaternari ai turni di banda misurati. La RXLa transizione T è indicata per causare un bluspostamento della banda III di ~ 35 cm?1per deoxyHb e uno spostamento rosso della banda di allungamento CO di soli ~ 0,3 cm?1per HbCO. Questo lo dimostra chiaramentei cambiamenti della struttura quaternaria sono trasmessi alla tasca dell'eme e che gli effetti su deoxyHb sono molto maggiori di quelli su HbCO, almeno per quantole energie della banda sono preoccupate. Gli esperimenti eseguiti nell'intervallo di temperatura ampio di 300-10 K mostrano che il quaternario di cui sopragli effetti della struttura sonoBstaticoQe non influenzano le proprietà dinamiche della tasca dell'eme, almeno come verificato dalla dipendenza dalla temperaturadella banda III e della banda di allungamento CO. La disponibilità di marcatori spettroscopici sensibili alla struttura quaternaria e il quantitativomeasurement of the quaternary structure contribution to band shifts will be of considerable help in the analysis of flash-photolysisexperiments on hemoglobin. Moreover, it will enable one to characterize the dynamic properties of functionally relevant hemoglobinintermediates and to study the kinetics of both the TYR and RYT quaternary transitions through time-resolved spectroscopy.
Lingua originaleEnglish
pagine (da-a)27-33
Numero di pagine7
RivistaBiophysical Chemistry
Volume114
Stato di pubblicazionePublished - 2005

Fingerprint

Carbon Monoxide
Hemoglobins
Polymethyl Methacrylate
Stretching
Sol-gels
Spectrum Analysis
Gels
Spectroscopy
Kinetics

All Science Journal Classification (ASJC) codes

  • Biophysics
  • Biochemistry
  • Organic Chemistry

Cita questo

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title = "Spectroscopic markers of the T-R quaternary transition in human hemoglobin",
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author = "Matteo Levantino and Antonio Cupane and Giorgio Schiro'",
year = "2005",
language = "English",
volume = "114",
pages = "27--33",
journal = "Biophysical Chemistry",
issn = "0301-4622",
publisher = "Elsevier",

}

TY - JOUR

T1 - Spectroscopic markers of the T-R quaternary transition in human hemoglobin

AU - Levantino, Matteo

AU - Cupane, Antonio

AU - Schiro', Giorgio

PY - 2005

Y1 - 2005

N2 - n questo lavoro, usiamo un protocollo sol-gel per intrappolare e confrontare gli stati quaternari R e T di entrambi i deossigenati (deossiHb) ederivati di ossido di carbonio (HbCO) dell'emoglobina umana. La banda di assorbimento ottico del vicino infrarosso III e lo stretching di CO a infrarossibanda sono utilizzati per rilevare l'effetto della struttura quaternaria sulle proprietà spettrali di deoxyHb e HbCO; confronto con mioglobinaconsente una valutazione dei contributi terziari e quaternari ai turni di banda misurati. La RXLa transizione T è indicata per causare un bluspostamento della banda III di ~ 35 cm?1per deoxyHb e uno spostamento rosso della banda di allungamento CO di soli ~ 0,3 cm?1per HbCO. Questo lo dimostra chiaramentei cambiamenti della struttura quaternaria sono trasmessi alla tasca dell'eme e che gli effetti su deoxyHb sono molto maggiori di quelli su HbCO, almeno per quantole energie della banda sono preoccupate. Gli esperimenti eseguiti nell'intervallo di temperatura ampio di 300-10 K mostrano che il quaternario di cui sopragli effetti della struttura sonoBstaticoQe non influenzano le proprietà dinamiche della tasca dell'eme, almeno come verificato dalla dipendenza dalla temperaturadella banda III e della banda di allungamento CO. La disponibilità di marcatori spettroscopici sensibili alla struttura quaternaria e il quantitativomeasurement of the quaternary structure contribution to band shifts will be of considerable help in the analysis of flash-photolysisexperiments on hemoglobin. Moreover, it will enable one to characterize the dynamic properties of functionally relevant hemoglobinintermediates and to study the kinetics of both the TYR and RYT quaternary transitions through time-resolved spectroscopy.

AB - n questo lavoro, usiamo un protocollo sol-gel per intrappolare e confrontare gli stati quaternari R e T di entrambi i deossigenati (deossiHb) ederivati di ossido di carbonio (HbCO) dell'emoglobina umana. La banda di assorbimento ottico del vicino infrarosso III e lo stretching di CO a infrarossibanda sono utilizzati per rilevare l'effetto della struttura quaternaria sulle proprietà spettrali di deoxyHb e HbCO; confronto con mioglobinaconsente una valutazione dei contributi terziari e quaternari ai turni di banda misurati. La RXLa transizione T è indicata per causare un bluspostamento della banda III di ~ 35 cm?1per deoxyHb e uno spostamento rosso della banda di allungamento CO di soli ~ 0,3 cm?1per HbCO. Questo lo dimostra chiaramentei cambiamenti della struttura quaternaria sono trasmessi alla tasca dell'eme e che gli effetti su deoxyHb sono molto maggiori di quelli su HbCO, almeno per quantole energie della banda sono preoccupate. Gli esperimenti eseguiti nell'intervallo di temperatura ampio di 300-10 K mostrano che il quaternario di cui sopragli effetti della struttura sonoBstaticoQe non influenzano le proprietà dinamiche della tasca dell'eme, almeno come verificato dalla dipendenza dalla temperaturadella banda III e della banda di allungamento CO. La disponibilità di marcatori spettroscopici sensibili alla struttura quaternaria e il quantitativomeasurement of the quaternary structure contribution to band shifts will be of considerable help in the analysis of flash-photolysisexperiments on hemoglobin. Moreover, it will enable one to characterize the dynamic properties of functionally relevant hemoglobinintermediates and to study the kinetics of both the TYR and RYT quaternary transitions through time-resolved spectroscopy.

UR - http://hdl.handle.net/10447/29437

M3 - Article

VL - 114

SP - 27

EP - 33

JO - Biophysical Chemistry

JF - Biophysical Chemistry

SN - 0301-4622

ER -